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ヘモグロビンの機能

大変なことが起こっているんですね。気をつけていきたいと思います。

血中酸素分圧の高いところ(肺)で酸素と結合し、低いところ(組織)で酸素を放出する。1つのヘムに酸素が結合するとタンパク質の立体構造が変化し、他のヘムにも酸素が結合しやすくなる。このことをヘム間相互作用といい、酸素の運搬効率を高めている。

また、pHが低く二酸化炭素が多い環境下では、ヘム蛋白のN末端にあるバリン基に水素イオンまたは二酸化炭素が結合してヘム間相互作用を阻害する結果、酸素との親和性が下がる。さらに、嫌気的解糖(酸素が少ない環境下での、酸素を用いないブドウ糖の分解によるエネルギー産生)の中間代謝産物であるグリセリン2,3-リン酸(2,3-diphosphoglycerate:2,3-DPG)が結合することによっても酸素との親和性が下がる。

ヘム間相互作用と、それに拮抗して働く水素イオン、二酸化炭素、2,3-DPG効果のためにヘモグロビンの酸素解離曲線はシグモイド状になり、酸素の多い肺胞毛細血管では酸素と結合しやすく、酸素が少なく二酸化炭素が多い末梢組織では酸素と解離しやすくなっており、効率よく酸素運搬が行われる。

一酸化炭素やシアン化水素(青酸)は酸素よりもはるかに強い親和性でヘモグロビンと結合するため、酸素運搬を阻害して毒性を発揮する。

同じ呼吸色素であるミオグロビンに比べ酸素を放出しやすいので、筋肉のような酸素を多量に必要とする組織では、酸素の貯蔵庫として働くミオグロビンに酸素が渡される。
引用『ウィキペディア(Wikipedia)
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2007年11月13日 16:19に投稿されたエントリーのページです。

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